Навигация
Реклама

Энзимы


Нравится

Энзимы – маленькие помощники больших процессов

XXI век, век фаст -фуда и растворимого кофе, заменителей сахара и всевозможных «Е-шек»… Бедное человечество скоро забудет вкус натуральной пищи и чистой воды. В то же время исследования в области нутрициологии свидетельствуют о том, что в сутки мы должны съедать 3-5 порций свежих овощей и 2-3 порции – свежих фруктов.

А сколько съедаете вы?

В США меньше 10% из опрошенных придерживаются данных рекомендаций, около 50% - не употребляют свежих овощей, 70% - не употребляют свежих фруктов и овощей, богатых витамином С и почти 80% - не употребляют фрукты и овощи, богатые каротиноидами. Уверена, что пищевые привычки наших соотечественников не намного лучше. Увы, с таким питанием мы недополучаем не только витамины и минералы, но и энзимы (ферменты).

Большинству из нас слово «энзимы» знакомо разве что по рекламе косметических средств по уходу за кожей или БАДов, обещающих чудесное воздействие на организм человека, омоложение кожи без операции и некоторые другие уникальные животворящие эффекты.

Слово «энзимы» происходит от греческого «en» (в, внутри) и «zyme» (закваска). История открытия «закваски» началась еще в XVI веке, голландским естествоиспытателем Яном Баптистом Ван-Гельмонтом. Изучая спиртовое брожение, он определил неизвестный агент, катализирующий процесс, и назвал его «ферментом» от латинского слова «fermentum» – брожение. В начале XIX века французский ученый Луи Пастер наблюдал за брожением и сделал вывод, что ферменты, участвующие в процессе, являются веществом живой клетки. За ним в 1871 г немецким химиком Э. Бухнером было установлено, что фермент, экстрагированный из дрожжей в процессе брожения, не содержит живых клеток. Открытый фермент он назвал «зимазой» и доказал его способность функционировать вне клеток дрожжей. Немецкий ученый Вилли Кюне в 1878 предложил использовать термин «энзимы», чтобы различать ферменты, действующие вне клеток живых организмов от остальных. И только в 1897 году было согласовано обозначать все без исключения биологические катализаторы и ферменты термином энзим.

Если с начала открытия энзимов их количество составляло единицы, то сейчас это число превосходит тысячи и с каждым днем ученые открывают все новые. Энзимы — это вещества белкового характера, молекула которых образована цепочкой молекул различных аминокислот. «Отец» российской молекулярной биологии В.А. Энгельгардт говорил: « О ферментах, как и о людях, судят по их поведению». В организме растений энзимы являются органическими катализаторами, попросту говоря - инициаторами и ускорителями различных химических превращений, которые действуют значительно активнее, чем неорганические катализаторы. Все известные энзимы очень избирательны своему действию: каждому из них удается повлиять только на одну-две химические связи в каком-нибудь соединении, например — построить или разрушить, разъединить или склеить.

В каждой клетке - растений, животных, человека - имеются сотни различных ферментов. С их помощью осуществляются все метаболические процессы в организме, протекающие по двум путям: анаболизма и катаболизма.

Анаболизм - процесс построения более сложных соединений из простых, иначе говоря, анаболизм направлен на создание новых тканей. Катаболизм - процесс распада сложных субстанций до более простых соединений.

Кроме жизненно необходимой роли энзимов в процессах метаболизма вообще, ферменты катализируют процессы пищеварения, обладают способностью превращать нутриенты пищи в вещества, доступные для усвоения организмом

Растительные энзимы находятся в цитоплазме клетки и в растительном соке. В клетке растения они возникают только в случае крайней необходимости, а затем, выполнив свою решающую роль, исчезают. Для их появления необходимы соответствующие условия. Энзимы отличаются друг от друга набором отдельных аминокислот (разноцветных бусинок, нанизанных на одну нитку и смотанную в клубок), длиной цепочки.

Для простоты все энзимы условно подразделяют на группы по принципу их действия:

  • Оксидоредуктазы - катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа
  • Трансферазы - катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.
  • Гидролазы - катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза
  • Лиазы -катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.
  • Изомеразы - катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.
  • Лигазы - катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза

Энзинмы - очень чувствительные молекулы (порой их действие прекращается уже при 40 градусах), но в то же время природа наделила их огромной властью. Именно энзимы заставляют «гореть» жиры и прорастать семена растений. Энзимы - это та движущая сила, которая заставляет семена прорастать. Кстати, любые проростки являются богатейшим источником энзимов. К сожалению, человек еще не смог «уловить» растительные энзимы, чтобы попытаться их «скопировать»! Живые энзимы присутствуют только в живой , то есть сырой, пище — живых растениях, ими достаточно богаты ананасы, папайя, аспергиловое растение и др.

В настоящее время энзимы активно используются в медицине, но пока их роль ограничивается лишь в «скорой помощи» - временного облегчения страдания, и в качестве катализатора действия других лекарственных средств. К сожалению, синтетически полученные энзимы при попадании в организм могут лишь принять поверхностное участие в лечении, а проникнуть вглубь и заставить организм функционировать как раньше без их дальнейшего присутствия пока не могут. Однако современная фармацевтическая промышленность не останавливается и продолжает производить различные соединения ферментов, комбинированые препараты и БАДы для системной энзимотерапии и местного лечения ран. Наиболее популярны и известны следующие энзимы:

Бромелайн, или бромелин — добывается из сока растущих, а значит — зеленых плодов ананаса, расщепляет белки (а не жиры, как часто рекламируют БАДы с бромелайном!), обладает противовоспалительным и иммунокорригирующим действием, снижает отеки и воспаления, заживляет раны и атрофические язвы, способствует очищению ран от некротических тканей — заживляет. Бромелайн представляют собой концентрированную смесь протеолитических ферментов (протеазы, пептидазы). Бромелайн эффективен в широком диапазоне рН, обладает активностью как в слабокислой, так и в нейтральной, слабощелочной среде, что имеет важное значение. Так, например, пепсин желудка активен только в кислой среде и при пониженной кислотности (у лиц пожилого возраста) уже теряет свою активность

Папаин, или растительный пепсин – фермент, расщепляющий белки. Содержится в ананасах, бананах, соке дынного дерева, плодах киви, манго, папайи. В ряде случаев из этих плодов его получают в химически чистом виде для медицинских целей. Обладает теми же свойствами, как и бромелайн. Папаин способен расщепить нежирное мясо в 35 раз больше массы собственной молекулы, переваривает яичный альбумин, количество которого в 300 раз больше собственной массы. Важнейшим достоинством папаина является способность разрушать токсины многих возбудителей инфекционных заболеваний, в том числе столбняка. Папаин – фермент широкого спектра действия, осуществляющий специальную функцию разложения белков до того состояния, в котором они могут быть легко усвоены. Это свойство папаина незаменимо для людей, страдающих спаечной болезнью после операций, что и позволило папаину завоевать репутацию «биологического скальпеля».

Пепсин – протеолитический фермент, содержащийся в желудочном соке, «работает» только в кислой среде. Трипсин, другой пищеварительный фермент, действует только в щелочной среде. А вот папаин активен и в кислой, и в щелочной, и в нейтральной средах. Это обеспечивает папаину важное место в лечении заболеваний с нарушением кислотности желудочно-кишечного тракта.

Источником амилазы (фермента, катализирующего гидролиз крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов) являются проростки пшеницы, протеазы (протеазы расщепляют белки до аминокислот) - плоды папайи; пептидазы - плоды папайи и ананаса; липазы (фермента, участвующего в расщеплении жиров) - семена, плоды, клубни, корневища злаковых (кукуруза, овес и др.), семена крестоцветных (горчичное семя), в особенности семена бобовых (фасоль, горох), а также подсолнечное семя; целлюлазы и гемицеллюлазы (ферментов, которые способствуют расщеплению полисахаридов растительного происхождения, уменьшают газообразование) - проростки злаков; лактазы (фермента, который переводит молочный сахар (лактозу) в d-глюкозу и d-галактозу) и мальтазы (фермента растительного происхождения под влиянием которой мальтоза распадается на 2 молекулы глюкозы) - ячменный солод, инвертазы (энзима, который катализирует гидролиз (распад) сахарозы (сахара)- листья огурца.

Увы, наша современная пища – это блюда, приготовленные в микроволновой печи; продукты, содержащие консерванты и пищевые красители; мясо, рыба, фрукты и овощи, которые подвергались замораживанию. Кроме того, процессы производства и переработки пшеницы, риса и других зерновых культур значительно истощают их нутриентный, витаминный и минеральный состав и практически сводят к нулю их ферментный потенциал. А эволюционно сложилось, что лучший путь пополнения «ферментного запаса» включает в себя потребление свежих фруктов, овощей и зерновых культур в нашем ежедневном питании.

Все ферменты обладают специфичностью, т.е. избирательностью действия на соединения, превращение которых они катализируют. Так, например, пепсин расщепляет белки животного и растительного происхождения, хотя они могут существенно отличаться друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет углеводы или жиры.

Еще одно важное свойство ферментов: зависимость их активности от рН среды. Ферменты наиболее активны в пределах концентрации водородных ионов, соответствующей для животных тканей, выработанным в процессе эволюции физиологическим значением рН крови - 7,3-7,4. Оптимум рН активности пищеварительных ферментов лежит в пределах физиологических значений отделов пищеварительного тракта. Например, пепсин рН-оптимум которого находится в интервале 1,5-2.0. Соляная кислота желудочного сока способствует превращению неактивной формы пепсиногена в пепсин. Ферменты же растительного и грибкового происхождения в меньшей степени так зависят от РН-среды.

Процесс синтеза ферментов клетками не безграничен и имеет определенный предел. Ферменты - это чувствительные белки, теряющие со временем свою активность. Продолжительность жизни ферментов кроме генетической предрасположенности, определяется уровнем (частотой) истощения ферментного потенциала в организме. Увеличивая потребление с пищей естественных ферментов, мы уменьшаем истощение собственного ферментного потенциала.

Спектр распространенных сегодня заболеваний требует использования таких форм лекарственной терапии как антибактериальные, антивирусные средства, противоопухолевые химиопрепараты, действие которых направлено на подавление специфических ферментов, что в свою очередь влияет на метаболические процессы в организме.

Распространенность болезней пищеварительного тракта за последние 10 лет возросла с 90 до 160 случаев на 1000. В структуре болезней как детского, так и взрослого населения преобладают хронические воспалительные заболевания верхних отделов органов пищеварения (панкреатиты, гастриты, дуодениты, язвенная болезнь двенадцатиперстной кишки, дисфункции желчевыводящих путей).

Установлено, что даже незначительные отклонения в химической структуре пищи, которая не соответствует адекватному ферментовыделению, приводят к нарушению пищеварительных процессов.

Стресс, чувство страха или гнева, лекарства, микроорганизмы могут мешать нормальной работе желудочно-кишечного тракта, в том числе работе ферментов. Кому не знакомы такие проблемы как запор, газы, вспучивание живота, желудочные и кишечные колики? Признаками дефицита ферментов могут быть и такие распространенные симптомы как изжога и диспепсия, проблемы веса и пищевая непереносимость (аллергия) тех или иных продуктов, быстрое утомление и усталость, медленное выздоровление после болезни.

Напрашивается вопрос и вытекающий из него логичный ответ: нужны ли нам дополнительные, натуральные ферментные формы в качестве биологически активных добавок? И многие фирмы уже давно и успешно выпускают комплексные препараты растительных энзимов, имеющие ряд преимуществ перед животными, которые производят из вытяжки поджелудочной железы свиней. Растительные ферменты не воспринимаются организмом, как «свои», поэтому поджелудочная железа не «ленится», а просто получает дополнительную помощь. Кроме того, как я уже говорила, они более устойчивы в широком диапазоне PH и температур. Желудочная среда очень кислая, в то время как среда тонкой кишки более щелочная. Вот почему растительные ферменты могут работать эффективно и в желудке, а животные, или панкреатические, не могут. Большинство панкреатических ферментов должны быть покрыты специальной оболочкой для защиты от кислотной среды желудка. Растительные ферменты могут быть подобраны по специальным условиям, потому что они производятся из растительного сырья или микроорганизмов. Панкреатические ферменты ограничены постоянным соотношением протеазы (протеины), амилазы (углеводы) и липазы (жиры). Большое преимущество растительных ферментов в том, что они могут заняться предварительным перевариванием пищи в желудке на 60 минут и более, прежде чем пища вообще попадет в тонкую кишку, где она может быть усвоена. К тому времени, когда дело дойдет до переваривания в тонком кишечнике, даже если он поврежден, предварительно ферментированная пища с гораздо меньшей вероятностью вызовет негативные реакции. И гораздо большая вероятность того, питательные вещества будут усвоены в кишечнике и использованы для питания организма!


Загрузка...